目的基于生物信息学分析人STN1蛋白的结构、功能。方法从Uniprot数据库中获取人STN1蛋白氨基酸序列,使用ProtParam在线工具分析其理化性质,DNAMAN软件分析其亲/疏水性,通过Genecar网站查看其在细胞中的分布。分别通过PSIPRED网站、PDB数据库、Uniprot网站和NCBI Conserved Domain数据库预测人STN1蛋白的二级结构、三级结构、结构域及保守结构域。通过NCBI网站及DNAMAN软件对人STN1蛋白进行多重序列比对,通过MEGA软件构建系统进化树。利用GPS5.0软件预测人STN1蛋白的磷酸化及乙酰化位点,使用AmiGO2网站对人STN1蛋白进行基因本体(GO)分析,Reactome在线工具查看其参与的信号通路。通过STRING数据库预测人STN1蛋白的相互作用蛋白,K-Means算法对相互作用蛋白进行聚类分析。结果人STN1蛋白由368个氨基酸组成,是一种偏酸性、不稳定、疏水的胞内蛋白,在进化过程中高度保守。其由一个OB结构域和两个wHTH基序组成,其中wHTH区域为人STN1蛋白的保守区;OB结构域涵盖了大部分(77.8%)的磷酸化位点。GO分析显示,在分子功能方面,人STN1蛋白主要具有与蛋白质、DNA结合的功能;在生物学途径方面,人STN1蛋白对端粒酶具有负调控作用,也是DNA复制的正调控因子。人STN1蛋白除可与TEN1、CTC1形成复合物外,还可与8个介体复合物亚基直接结合。结论人STN1蛋白为偏酸性、不稳定、疏水的胞内蛋白,其组成包括一个OB结构域和两个wHTH基序,是参与基因组复制调控和维持端粒稳态的重要蛋白。